Wydział Fizyki UW > Badania > Seminaria i konwersatoria > Seminarium Zakładu Biofizyki

Seminarium Zakładu Biofizyki

2006/2007 | 2007/2008 | 2008/2009 | 2009/2010 | 2010/2011 | 2011/2012 | 2012/2013 | 2013/2014 | 2014/2015 | 2015/2016 | 2016/2017 | 2017/2018 | 2018/2019 | 2019/2020 | 2021/2022 | 2022/2023 | 2023/2024 | 2024/2025

RSS

Zapraszamy do sali nr 3091 (ICM, wejście od strony Zakładu Biofizyki), al. Żwirki i Wigury 93 o godzinie 10:15

mgr Joanna Krasowska (Zakład Biofizyki IFD UW)

Zwijanie a pejzaż energetyczny Green Fluorescent Protein.

Otrzymane przez nas wyniki dotyczące zwijania powtórnego i de novo mutanta EGFP mogą wskazywać na występowanie różnicy między pejzażami energetycznymi dla białka nigdy wcześniej nie zwiniętego oraz białka raz już zwiniętego i posiadającego chromofor. W swoim wystąpieniu przede wszystkim odniosę się do dyskusji problemu zwijania białka zielonej fluorescencji w kontekście kształtu pejzażu energetycznego przedstawionej przez B. T. Andrews et al. w roku 2007 i 2008.

Zapraszamy do sali nr 3091 (ICM, wejście od strony Zakładu Biofizyki), al. Żwirki i Wigury 93 o godzinie 10:45

mgr Marta Narczyk (Zakład Biofizyki IFD UW)

Fosforylaza nukleozydów purynowych (PNP) z E. coli weryfikacja mechanizmu katalizy.

PNP katalizuje reakcję rozszczepienia wiązania glikozydowego w nukleozydach purynowych i niektórych analogach. Bakteryjne PNP jest homoheksamerem. Badania krystalograficzne sugerują, że można je traktować jako trimer dimerów. W podjednostkach tworzących dimer miejsca aktywne przyjmuj różną konformację. Badania wiązania ligandów, również sugerują istnienie dwóch miejsc aktywnych ze znacząco różnymi stałymi wiązania tak dla fosforanu jak i dla zasady purynowej. Na podstawie tych badań został zaproponowany mechanizm katalizy (Koellner G. et al., J. Mol. Biol. 315, 351, 2002). W celu przetestowania postawionej hipotezy przygotowane zostay mutanty miejsca aktywnego. Na seminarium zostaną przedstawione wyniki badań kinetycznych, kalorymetryczny i fluorescencyjnych biaka dzikiego i mutantów.

Zapraszamy do sali nr 3091 (ICM, wejście od strony Zakładu Biofizyki), al. Żwirki i Wigury 93 o godzinie 10:15

Marcin Sobieraj (Zaklad Biofizyki IFD UW)

Formowanie sie kompleksu lizozym-trojcukier - dynamika brownowska uwzgledniajaca sily hydrodynamiczne i elektrostatyczne

Jest wiele prac wyjaśniających w jaki sposób dochodzi do prawidłowego orientowania się enzymu i substratu podczas formowania kompleksu białko-ligand. Większość tych prac skupia się na oddziaływaniach elektrostatycznych. Znacznie rzadziej zwraca się uwagę na rolę długozasięgowych sił hydrodynamicznych. W swoim wystąpieniu skupię się głównie na tych siłach.

Zapraszamy do sali nr 3091 (ICM, wejście od strony Zakładu Biofizyki), al. Żwirki i Wigury 93 o godzinie 10:15

mgr Zofia Pilat (Zakład Biofizyki IFD UW)

Stałe kwasowości grup miareczkowalnych a energetyka denaturacji białek

W 2003 roku opublikowano w PNAS pracę, w której metodami spektroskopii NMR wyznaczono wartości pKa grup miareczkowalnych w natywnej i rozwiniętej strukturze białka SH3, współistniejących ze soba w roztworze wodnym, jednocześnie wyznaczając w tym samym eksperymencie populacje obu form w funkcji pH. Znając te populacje, określona została tzw. energia doświadczalna swobodna Gibbsa rozwijania białka w funkcji pH. Następnie, wykorzystując doświadczalne wartości pKa w obu stanach i prace Wymana i Tanforda, autorzy określili tzw. teoretyczne wartości energii Gibbsa rozwijania białka SH3. Autorzy otrzymali doskonałą, ilościową zgodność miedzy obydwiema zależnościami. Problemem z ich "teoretycznym" podejściem jest to, że otrzymane wartości pKa grup miareczkowalnych w strukturze zwiniętej i rozwiniętej zostały użyte w sposób właściwy dla grup nieoddziałujących ze sobą, w warunkach eksperymentalnych gdzie grupy te oddziałują elektrostatycznie. Przedmiotem seminarium będzie wpływ pominiętych oddziaływań na energię swobodną Gibbsa rozwijania białka Engrailed Homodein.

Zapraszamy do sali nr 3091 (ICM, wejście od strony Zakładu Biofizyki), al. Żwirki i Wigury 93 o godzinie 10:15

dr hab. Malgorzata Lekka (Instytut Fizyki Jadrowej PAN w Krakowie)

Mikroskop sil fotonicznych w biologii

Metoda szczypczyków optycznych rejestruje ruchy cząsteczki pułapkowanej w ognisku silnie skupionego lasera. Jedną z odmian tej techniki jest mikroskop sił optycznych (ang. Photonic Force Microscope), który rejestruje własności ośrodka w otoczeniu wprowadzonego próbnika, na przykład naturalnie występującej organelli komórkowej. Dodatkowo, zjawisko pułapkowania może zostać wykorzystane do przesuwania i manipulacji cząsteczkami, np. zmiany położenia cząsteczki w żywej komórce. Mikroskop ten może zostać wykorzystany w różnorodnych badaniach, np. do wyznaczenia warunków panujących we wnętrzu żywej komórki, czy też do monitorowania ruchów organelli, a także do badań stabilności mechanicznej nici DNA. Prezentacja przedstawia zarys podstaw fizycznych techniki oraz możliwe zastosowania w układach biologicznych.

Zapraszamy do sali nr 3091 (ICM, wejście od strony Zakładu Biofizyki), al. Żwirki i Wigury 93 o godzinie 10:15

dr Anna Niedzwiecka (IF PAN, Zakład Biofizyki IFD UW)

Dynamika białek wiążących końce mRNA

Na seminarium omówione zostaną nasze wyniki otrzymane w oparciu o badania funkcjonalne i strukturalne metodami spektroskopii emisyjnej, spektrometrii mas, powierzchniowego rezonansu plazmonowego, mikrokalorymetrii i in., które doprowadziły do poznania mechanizmów molekularnych oddziaływań białek uczestniczących w inicjacji translacji (eIF4E) i degradacji 3’ mRNA (PARN). Białka te specyficznie rozpoznają koniec 5’ mRNA wykorzystując zdelokalizowane układy -elektronowe. Ich działanie jest kluczowe dla poprawnego funkcjonowania komórki. PARN jest enzymem krytycznym na wczesnym etapie rozwoju organizmu, a eIF4E jest najlepszym znanym obecnie celem terapeutycznym w przeciwnowotworowej terapii genowej.

Zapraszamy do sali nr 3091 (Zakładu Biofizyki, al. Żwirki i Wigury 93) o godzinie 10:15

mgr Dorota Kubacka (Zaklad Biofizyki IFD UW)

Metoda ekspresji i oczyszczania białka eIF4E jako białka fuzyjnego z reduktazą dihydrofolianową

Eukariotyczny czynnik translacyjny 4E, eIF4E, jest jednym z głównych czynników regulujących proces inicjacji translacji. Dotychczas poznana rola tego czynnika, występującego w organizmach w postaci wielu izoform, dotyczy inicjacji translacji jak również jej czasowo-przestrzennej inhibicji, co pozwala na prawidłowy rozwój organizmów. Uzyskanie frakcji zrekombinowanego białka eIF4E, w pełni funkcjonalnego i wolnego od kapu, mającego zastosowanie w badaniach biochemicznych, biofizycznych i farmakologicznych nie jest problemem łatwym. Z reguły białko to występuje w formie nierozpuszczalnej w systemie bakteryjnym, co wymaga procesu renaturacji. Podczas seminarium przedstawię nowo opracowaną metodę ekspresji i oczyszczania eIF4E jako fuzyjnego białka z reduktazą dihydrofolianową, DHFR-eIF4E, otrzymywanego z frakcji rozpuszczanej.

Zapraszamy do sali nr 3091 (ICM, wejście od strony Zakładu Biofizyki), al. Żwirki i Wigury 93 o godzinie 10:15

Anna Rydzik

Analogi końca 5'mRNA selektywnie modyfikowane w mostkowych pozycjach łańcucha czterofosforanowego - synteza i właściwości

Zapraszamy do sali nr 3091 (ICM, wejście od strony Zakładu Biofizyki), al. Żwirki i Wigury 93 o godzinie 10:45

mgr Sylwia Szczepaniak

Nowe złoża powinowactwa do oczyszczania białek oddziałujących z kapem

Zapraszamy do sali nr 3091 ( Zakład Biofizyki, al. Żwirki i Wigury 93) o godzinie 10:15

dr Anna Modrak-Wójcik (Zakład Biofizyki IFD UW)

Białka wiążące eIF4E (4E-BP) w regulacji inicjacji translacji zależnej od kapu

Zasadnicze znaczenie w procesie inicjacji translacji zależnej od kapu ma tworzenie wieloskładnikowych kompleksów z udziałem czynników inicjujących translację i mRNA, który zawiera kap na końcu 5’ i poli(A) na końcu 3’. Kap jest specyficznie wiązany przez białko eIF4E, które ponadto wiąże czynnik eIF4G. Istnieje rodzina białek (4E-BP), negatywnych regulatorów, które blokują oddziaływanie eIF4E z eIF4G. Na seminarium zostanie omówiony mechanizm regulacji inicjacji translacji przez białka 4E-BP oraz biologiczne i medyczne znaczenie tego procesu.

Zapraszamy do sali nr 3091 (Zakład Biofizyki, al. Żwirki i Wigury 93) o godzinie 10:00

mgr Agnieszka Polkowska

Badania przesiewowe NMR w poszukiwaniu potencjalnych leków

Zapraszamy do sali nr 3091 (ICM, wejście od strony Zakładu Biofizyki), al. Żwirki i Wigury 93 o godzinie 10:00

dr Anna Niedzwiecka (IF PAN, Zakład Biofizyki IFD UW)

Uroboros - smok, ktory pozera wlasny ogon - w odnowie biologicznej eukariotycznego mRNA

Rybonukleaza PARN specyficzna wględem łańcucha poli(A) znajdującego się na końcu 3' mRNA jest kluczowym enzymem na etapie oogenezy i wczesnego rozwoju. Odpowiada nie tylko za degradacje matczynego mRNA, lecz rownież za regulację długości łańcuchów poli(A) nowo powstających transkryptów Jest to jedyna egzonukleaza 3', której aktywność jest zależna od struktury 7-metyloguanozynokapu znajdującego się na koncu 5'. Przedstawione zostaną najnowsze wyniki dotyczące struktury białka PARN w komplesach z kapem 5' i poli(A) 3' oraz dyskusja potencjalnej regulacji allosterycznej aktywności względem 3' przez kap 5'.

Zapraszamy do sali nr 3091 (ICM, wejście od strony Zakładu Biofizyki), al. Żwirki i Wigury 93 o godzinie 09:30

mgr Marcin Tabaka (IChF PAN )

Represja operonu tryptofanowego u E.coli: nowy model

Na seminarium zostanie przedstawiony nowy model regulacji operonu tryptofanowego. Kluczowym elementem modelu jest możliwosc uwalniania korepresora z kompleksu represor - operator. Dzięki temu mechanizmowi inicjacja transkrypcji podczas derepresji jest natychmiastowa.

Zapraszamy do sali nr 3091 (ICM, wejście od strony Zakładu Biofizyki), al. Żwirki i Wigury 93 o godzinie 10:00

mgr Joanna Panecka (Zakład Biofizyki IFD UW)

Peptydowe kwasy nukleinowe jako narzędzie do poprawy specyficzności antybiotyków aminoglikozydowych

Omówione zostaną własności peptydowych kwasów nukleinowych (PNA) i aminoglikozydów w kontekście projektowania związków hybrydowych PNA-aminoglikozyd. Takie konstrukty dają szansę zwiększenia specyficzności oddziaływania aminoglikozydów z miejscem A rybosomu, a co za tym idzie redukcji toksycznych efektów ubocznych tych antybiotyków. Przedstawiony będzie projekt symulacji dynamiki molekularnej mających na celu zbadanie sposobu wiązania PNA do miejsca A.

Zapraszamy do sali nr 3091 (ICM, wejście od strony Zakładu Biofizyki), al. Żwirki i Wigury 93 o godzinie 10:00

Anna Kropiwnicka (Zakład Biofizyki IFD UW)

Charakterystyka oddziaływania białek z rodziny eIF4E z Arabidopsis thaliana z analogami końca 5' mRNA

Zapraszamy do sali nr 3091 (ICM, wejście od strony Zakładu Biofizyki), al. Żwirki i Wigury 93 o godzinie 11:00

Michal Grzywacz (Zaklad Biofizyki IFD UW)

Adnotacja funkcjonalna genomu bakulowirusa Autographa californica

Zapraszamy do sali nr 3091 (ICM, wejście od strony Zakładu Biofizyki), al. Żwirki i Wigury 93 o godzinie 10:00

prof. dr hab. Andrzej Sobolewski (IF PAN)

Fotofizyka wiązania wodorowego: od teorii do zastosowań

Wiązania wodorowe są powszechne w otaczającej nas przyrodzie i stanowią istotny składnik funkcjonowania materii ożywionej. Odpowiedzialne są m.in. za rozpoznanie molekularne w DNA i w znacznym stopniu determinują strukturę drugorzędową białek. O ile struktura i funkcjonowanie wiązań wodorowych w elektronowym stanie podstawowym jest badana od lat i jest dość dobrze rozumiana, to nasza wiedza dotycząca własności wiązań wodorowych w stanach elektronowowzbudzonych i ich roli w procesach fotochemicznych jest ograniczona. W serii naszych ostatnich prac, których wyniki zostały podsumowane w artykule przeglądowym [1], wykazaliśmy, że kanał dezaktywacji bezpromienistej wzbudzenia elektronowego związany z obecnością przecięć stożkowych pomiędzy stanami wzbudzonymi elektronowo i stanem podstawowym związany z reakcją przeniesienia protonu wzdłuż wewnątrz- bądź między- cząsteczkowego wiązania wodorowego może stanowić efektywny mechanizm dla wyjaśnienie funkcjonalności organicznych fotostabilizatorów [2] oraz fotostabilności materii biologicznej takiej jak DNA [3] i białka [4]. W prezentacji zostaną omówione możliwości potencjalnych zastosowań omawianych zjawisk. Tak więc mechanistyczne aspekty procesu ESIPT (ang. Excited-State Intramolecular Proton-Transfer) [2] mogą być wykorzystane przy konstruowaniu optycznie sterowanych przełączników molekularnych [5], natomiast elektronowo sterowane przeniesienie protonu (ang. Electron-Driven Proton Transfer – EDPT) wzdłuż międzycząsteczkowych wiązań wodorowych może stanowić podstawę dla zaprojektowania układów molekularnych do fotolizy wody za pomocą światła slonecznego [6]. [1] A.L. Sobolewski, W. Domcke, J. Chem. Phys. A 111, 11725 (2007) [2] A.L. Sobolewski, W. Domcke, C. Hättig, J. Phys. Chem. A 110, 6301 (2006) [3] A.L. Sobolewski, W. Domcke, C. Hättig, Proc. Nat. Acad. Sci. 102, 17903 (2005) [4] A.L. Sobolewski, W. Domcke, ChemPhysChem 7, 561 (2006) [5] A.L. Sobolewski, Phys. Chem. Chem. Phys, 10 (2008) 1243 [6] A.L. Sobolewski, W. Domcke, J. Phys. Chem. A, 112 (2008) 7311

Zapraszamy do sali nr 3091 (ICM, wejście od strony Zakładu Biofizyki), al. Żwirki i Wigury 93 o godzinie 10:00

dr Krzysztof Kilian (Środowiskowe Laboratorium Ciężkich Jonów UW)

Radiofarmaceutyki do pozytronowej tomografii emisyjnej (PET). Nowe możliwości dla nauki, ochrony zdrowia i przemysłu

Jedną z najbardziej zaawansowanych i dynamicznie rozwijających się technologii medycyny nuklearnej jest Pozytronowa Tomografia Emisyjna (PET), która pozwala na diagnozowanie wczesnych i ocenę zaawansowanych stanów nowotworowych, czy bezinwazyjną diagnostykę kardiologiczną. Środowiskowe Laboratorium Ciężkich Jonów UW będzie wkrótce dysponowało wyspecjalizowanym ośrodkiem produkcji radiofarmaceutyków do celów rutynowej diagnostyki klinicznej. Realizacja planowanej inwestycji umożliwi również wykorzystanie znakowania radioizotopami substancji chemicznych, będących potencjalnymi lekami innowacyjnymi w celu przyspieszenia badań przedklinicznych i klinicznych oraz prowadzenia zaawansowanych badań podstawowych z zakresu fizjologii. W trakcie seminarium zostaną przedstawione możliwości diagnostyczne techniki PET, zastosowania w diagnostyce chorób cywilizacyjnych oraz plany badawcze ośrodka produkcji radiofarmaceutyków.

Zapraszamy do sali nr 3091 (ICM, wejście od strony Zakładu Biofizyki), al. Żwirki i Wigury 93 o godzinie 10:00

Dr Beata Wielgus-Kutrowska (Zakład Biofizyki IFD UW)

Green Fluorescent Protein (GFP) - Nagroda Nobla z Chemii 2008

W październiku 2008 roku Nagrodę Nobla w dziedzinie chemii otrzymali trzej naukowcy - Osamu Shimoura, Martin Chalfie i Roger Tsien za odkrycie zielonego białka fluoryzującego (GFP) oraz za badania nad nim. To małe bialko, o interesujących właściwościach spektroskopowych, znajduje zastosowania jako marker w biotechnologii i biologii molekularnej. Jest ono równiez przedmiotem badań prowadzonych w Zakładzie Biofizyki. Na seminarium przybliżę sylwetki noblistów oraz scharakteryzuję właściwości i opiszę wybrane zastosowania GFP.

Zapraszamy do sali nr 3091 (ICM, wejście od strony Zakładu Biofizyki), al. Żwirki i Wigury 93 o godzinie 10:00

Marta Kulis (Zakład Biofizyki IFD UW)

Czy grupa -NH- w mostku 5',5'-trifosforanowym ochroni kap przed degradacja w komorce ? Synteza i wlasciwosci nowych analogow kapu zawierajacych ugrupowanie imidodifosforanowe

Zapraszamy do sali nr 3091 (ICM, wejście od strony Zakładu Biofizyki), al. Żwirki i Wigury 93 o godzinie 10:00

prof. dr hab. Marek Cieplak (Instytut Fizyki PAN)

Sieci genetyczne drożdży na podstawie danych z mikromacierzy genetycznych

Metoda maksymalizacji entropii pozwala zidentyfikować sieć oddziaływań miedzy genami, która jest zgodna z danymi doświadczalnymi uzyskanymi z mikromacierzy genetycznych. Przedstawione zostaną przykłady sieci dla dwóch cykli metabolicznych drożdży.

Zapraszamy do sali nr 3091 (ICM, wejście od strony Zakładu Biofizyki), al. Żwirki i Wigury 93 o godzinie 10:00

prof dr hab. Bogdan Lesyng (Zakład Biofizyki IFD UW)

Od całek Feynmana po trajektoriach do mezoskopowych modeli fizyki - nowe metodologie i zastosowania w badaniach złożonych układów biomolekularnych

W referacie wykorzystane będą materiały zaproszonych wykładów w latach 2007/2008 na międzynarodowych konferencjach „From Computational Biophysics to Systems Biology”, organizowanych przez John von Neumann Institute for Computing w Juelich i pracy przeglądowej M. Gruziel, P. Kmiec, J. Trylska, B. Lesyng, Selected Microscopic and Mezoscopic Modeling Tools and Models, "Molecular Materials with Specific Interactions - Modeling and Design", Challenges and Advances in Computational Chemistry and Physics, t. 4, str. 203-224, 2007. W referacie przedstawione będą krótko nowe metodologie wirtualnej rzeczywistości VR wykorzystywane w modelowaniu lub projektowaniu układów bimolekularnych i nanoukładów, dostępne w laboratorium CD BioExploratorium oraz oryginalne wyniki badań uzyskane w zespole, dotyczące kwantowej dynamiki (kwantowego hopping’u) protonów w wybranych układach bimolekularnych, mechanizmów regulacyjnych funkcjonowania topoizomerazy 1, biologicznej nanomaszyny, jak również analizy przyczynowości przemian strukturalnych w układach (bio)molekularnych (pierwsze tego rodzaju badania w literaturze).